Aquí os dejo un esquema acerca de las enzimas y una desarrollada explicación.
Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del organismo. Estas actúan sobre los sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares.
Todas las enzimas menos las ribozimas son proteínas globulares formadas por aminoácidos. En la enzima se distinguen 3 tipos de aminoácidos: los estructurales, que no forman enlaces químicos con el sustrato, y los de fijación y catalizadores, que sí permiten que se establezca un enlace con el sustrato.
Las enzimas son solubles en agua, por lo que pueden actuar a nivel intracelular y extracelular.
Las ribozimas son ARN que cataliza la pérdida o ganancia de nucleótidos. No son globulares.
Las enzimas tienen 2 características de catalizadores:
Aceleran la reacción.
No se consumen durante la reacción.
Se diferencian de los catalizadores no biológicos en:
Alta especificidad.
Actúan a la temperatura del ser vivo.
Alta actividad: consiguen aumentar la reacción en más de un millón de veces.
Tienen masa molecular muy elevada.
Las enzimas no se activan hasta que sobre ellas no actúan otras enzimas o iones, llamados zimógenos o proenzimas (son como el paso previo a la enzima). Por ejemplo el pepsinógeno se tiene que activar con el HCl para convertirse en pepsina y poder actuar.
Algunas enzimas tienen isoenzimas, que tienen formas moleculares diferentes de las enzimas pero catalizan la misma reacción en otra etapa.
Según su estructura:
Enzimas estrictamente proteicas. Solo tienen proteínas.
Holoenzimas. Tienen una parte proteica llamada apoenzima y otra no proteica llamada cofactor. Este puede dividirse en:
Cofactor inorgánico. Son iones metálicos: Mg2+, Zn2+, etc.
Cofactor orgánico o coenzima. Es la parte orgánica no proteica de la enzima, como ATP, NAD+, NADP+, FAD y coenzima A (Co-A). Actividad enzimática
El sustrato es la sustancia sobre la cuál actúa la enzima. La enzima y en sustrato se unen mediante enlaces débiles, formando el complejo enzima-sustrato.
Después se forma el complejo activado, que es el estado de transición del complejo ES. Al acabar la transformación se convierte en complejo EP (enzima-producto). Finalmente el producto se separa.
Las enzimas pueden actuar de dos formas diferentes:
Reacciones con un solo sustrato. La enzima fija el sustrato por adsorción. Al finalizar, la enzima y el producto se liberan.
Reacciones con dos sustratos. La enzima atrae las moléculas reaccionantes (sustratos) hacia su superficie fijándolas por adsorción. Esta reacción es más rápida. Una vez realizada la transformación, la enzima se libera de ellas para volver a actuar.
A veces la enzima atrae primero a un sustrato, que se desprende de la enzima menos una parte. Luego atrae a otro, que se une a la parte que quedó del primer sustrato. Esto se llama ping-pong.
Centro activo de las enzimas
El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato. Sus características:
Constituye una parte muy pequeña de la enzima.
Tiene una estructura tridimensional en forma de cavidad para facilitar que el sustrato encaje.
Está formado por aminoácidos de dos tipos:
De fijación: establecen enlaces débiles con el sustrato y se fijan a él.
Catalizadores: establecen enlaces débiles o fuertes con el sustrato y hacen que se rompa alguno de sus enlaces. Son los responsables de la transformación.
Los radicales de algunos aminoácidos tienen afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y forman enlaces débiles entre ellos.
Especificidad de las enzimas
Entre la enzima y el sustrato hay una alta especificidad. Solo se fijan los sustratos que pueden formar algún enlace con los radicales de los aminoácidos.
Esta especificidad se representa de 3 formas:
Modelo de complementariedad: El sustrato se complementa con la enzima como una llave con su cerradura.
Modelo de ajuste inducido: La enzima modifica su forma para poder adaptarse al sustrato.
Modelo de ``apretón de manos´´: La enzima y el sustrato modifican su forma para acoplarse.
La especificidad entre E y S puede ocurrir en varios grados:
Especificidad absoluta: La enzima solo actúa sobre un sustrato. Ej.: ureasa sobre la urea.
Especificidad de grupo: La enzima reconoce un cierto grupo de moléculas.
Especificidad de clase: La enzima actúa dependiendo del tipo de enlace y no de molécula. Ej.: la fosfatasa separa los grupos fosfato de cualquier tipo de molécula.
Cinética enzimática
La cinética enzimática es la velocidad que la enzima proporciona a la reacción que cataliza.
En una reacción enzimática si se aumenta la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de reacción. Si se sigue aumentando, se llega a un punto en que la velocidad de reacción deja de incrementarse. Es la velocidad máxima. Esto se debe a que las moléculas de la enzima están totalmente ocupadas por moléculas de sustrato. Este proceso se denomina saturación de enzima.
La cte de Michaelis-Menten (Km) es la concentración del sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Km depende del grado de afinidad entre la enzima y el sustrato.
Factores que afectan a la actividad enzimática
Temperatura. Si aumenta la temperatura, lo hace la energía y por tanto aumenta la movilidad molecular. Esto hace que se incremente la velocidad de reacción. Existe una temperatura óptima, para la cual la actividad de la enzima es máxima. Si se sobrepasa esta temperatura la enzima se desnaturaliza, es decir, pierde su estructura y deja de cumplir su función.
pH. Las enzimas presentan dos valores límite de pH. Si se sobrepasan, se desnaturalizan y dejan de cumplir su función. Entre los dos límites hay un pH óptimo, en el cual la actividad enzimática es máxima.
Inhibidores. Sustancias que se unen a un cierto lugar de la enzima y disminuyen o impiden su actividad. Sus efectos pueden ser perjudiciales o beneficiosos para el organismo. Por ejemplo, la penicilina inhibe las enzimas que regulan la formación de la pared bacteriana.
Tipos de inhibición:
Irreversible: El inhibidor se fija permanentemente al centro activo.
Irreversible competitiva: El inhibidor se fija temporalmente.
Irreversible no competitiva: El inhibidor se una a la enzima, pero cerca del centro activo, impidiendo la fijación del sustrato.
Bloqueo complejo E-S: El sustrato se une al centro activo y el inhibidor bloquea la salida de dicho sustrato, impidiendo la formación de los productos. COENZIMAS Es la parte no proteica de la holoenzima. Las coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos (proteínas, electrones, radicales). La unión coenzima-apoenzima es temporal.
Muchas coenzimas son vitaminas o tienen vitaminas como constituyentes de su estructura.
Existen dos tipos en función de los elementos que transporten:
Coenzimas de oxidación y reducción. Son las que transportan protones y electrones. Como NAD+, NADP+, FAD.
Coenzimas de transferencia. Transportan radicales. Como ATP, acetil-CoA. Este transporta los grupos acetilo. Vitaminas con función de coenzima
Las vitaminas son precursores de coenzimas o son imprescindibles para su síntesis.
Según su solubilidad en agua se clasifican en:
Vitaminas liposolubles. Son solubles en disolventes orgánicos.
-Vitamina . Es necesaria para la vista.
-Vitamina . Regula la absorción del calcio.
-Vitamina . Actúa como antioxidante.
-Vitamina . Es necesaria para la coagulación de la sangre.
Vitaminas hidrosolubles. Son solubles en agua.
-Vitaminas del complejo . Controla los niveles de colesterol en sangre.
-Vitamina . Interviene en la síntesis de colágeno. Está en frutas y verduras.
Clasificación de enzimas según su función
Oxidoreductoras. Catalizan reacciones de oxidación y reducción del sustrato.
Transferasas. Transfieren radicales de un sustrato a otro.
Hidrolasas. Rompen enlaces gracias a la adición de agua.
Liasas. Rompen enlaces sin la ayuda del agua.
Isomerasas. Catalizan reacciones de cambio de posición de algún grupo, de una parte a otra de la misma molécula.
Ligasas y sintetasas. Catalizan la unión de moléculas o grupos.
