¡Hola de nuevo a todos! Os dejo otro esquema más. Esta vez es del tema 5 relacionado con las proteínas. ¡Espero que os guste! :)
Las proteínas están formadas por aminoácidos, que son compuestos orgánicos formados por un grupo carboxilo y un grupo amino unidos por enlaces peptídicos. Los que constituyen las proteínas son los primarios. En total hay 20 aminoácidos (Ala, Val, Leu, Ile, Met, Trp, Phe, Pro, Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr, Asp, Glu, Lys, Arg, His), de los cuales 8 deben ser ingeridos en la dieta (esenciales). Los aminoácidos tienen dos configuraciones distintas, la configuración L (el grupo -COOH se encuentra arriba y el NH2 a la izquierda) y la D (si NH2 se encuentra a la derecha). Presentan actividad óptica con giro dextrógiro y levógiro. El comportamiento de los aminoácidos es anfótero y por ello tienen efecto amortiguador.
Las proteínas presentan cuatro estructuras: la primaria, la secundaria la terciaria y la cuaternaria.
La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Representa la unión de aminoácidos y enlaces peptídicos.
La estructura secundaria es la puesta de la estructura primaria en el espacio. Se encuentra más condensada y por ello aparecen enlaces nuevos (enlaces de hidrógeno). Por ahora se sabe de tres tipos de estructuras secundarias:
-Estructura en alfa hélice. Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre ella misma con giro dextrógiro. Se forman enlaces de hidrógeno y enlaces peptídicos. Presenta 3,6 aminoácidos por vuelta.
-Estructura de la hélice del colágeno. Se enrolla de forma levógira y es más alargada que la anterior. Presenta 3 aminoácidos por vuelta.
-Conformación beta. Tiene forma de zig-zag. No se forman hélices. Esta disposición puede dar lugar a una lámina muy estable llamada beta lámina plegada.
La estructura terciaria parte de la secundaria. Hay enlaces nuevos: enlace disulfuro (enlace fuerte) , enlace de hidrógeno (enlace débil) , interacciones iónicas (enlace débil) , fuerzas de Van der Walls (enlace débil) e interacciones hidrofóbicas (enlace débil). Se enrolla sobre sí misma y forma proteínas globulares. Como en esta estructura los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior, las proteínas globulares son solubles en agua y disoluciones salinas. Las combinaciones de alfa hélice con conformación beta forman los dominios estructurales. Las proteínas filamentosas son las que no llegan a formar estructuras terciarias pero son más largas que las secundarias.
La estructura cuaternaria no forma enlaces nuevos. Parte de todas las demás estructuras. Cada cadena polipeptídica se llama protómero.
Según el número de sus protómeros recibe el nombre de dímero, trímero, tetrámero, pentámero, etc.
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de sus radicales libres. Las principales son:
-SOLUBILIDAD. Como las proteínas tienen una gran proporción de aminoácidos con radicales polares, son solubles. Las proteínas globulares dan lugar a dispersiones coloidales.
-DESNATURALIZACIÓN. Cuando los enlaces se rompen se pierde la estructura terciaria, y a veces la secundaria, debido a cambios del pH, variaciones de temperatura, etc. Cuando se desnaturaliza una proteína, deja de cumplir su función. Puede volver a renaturalizarse y recuperar su conformación inicial.
-ESPECIFICIDAD. Las proteínas enzimáticas presentan una estructura tridimensional específica y aminoácidos concretos por lo que pueden diferenciar unas moléculas de otras parecidas.
Las proteínas homólogas realizan la misma función pero en especies diferentes.
-CAPACIDAD AMORTIGUADORA. Las proteínas tienen comportamiento anfótero, forman disoluciones tampón.
Las proteínas tienen numerosas funciones:
-Estructural. Forman parte de la membrana plasmática, sirven de soporte del ADN, constituyen los flagelos, etc. Un ejemplo es la queratina o el colágeno.
-Reserva. La ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche.
-Transporte. Transporte de sustancias a nivel pluricelular, regular el paso de moléculas a través de la membrana celular, etc. Un ejemplo típico es la hemoglobina.
-Enzimática. Enzimas como la maltasa, que está en el intestino delgado, convierte la maltosa en dos glucosas.
-Contráctil. La flagelina permite la movilidad de las bacterias.
-Hormonal. Las hormonas llegan a determinadas células a las que estimulan para iniciar reacciones.
-Defensa. Anticuerpos, que se asocian a las sustancias extrañas del organismo y antígenos, que neutralizan esas sustancias.
-Homeostática. Mantiene constantes la salinidad, la acidez o la concentración de glucosa. Las proteínas sanguíneas regulan el pH gracias a su efecto tampón.
-Reconocimiento de señales químicas.
-Traducción de señales químicas.
Las proteínas se clasifican en dos tipos: holoproteínas y heteroproteínas.
Las holoproteínas están formadas exclusivamente por aminoácidos, y se pueden clasificar en dos grandes grupos:
-Proteínas filamentosas: Son insolubles en agua y están en los animales. Pertenecen a este grupo el colágeno, las queratinas alfa y beta, las elastinas y las miosinas.
-Proteínas globulares: Tienen estructura globular y son hidrosolubles. TIenen función enzimática. Entre ellas destacan las protaminas, las histonas, las prolaminas, las gluteninas, las albúminas y las globulinas.
Las heteroproteínas están formadas por aminoácidos y otras moléculas. Se dividen en 5 grupos:
-Cromoproteínas: Su grupo prostético es una sustancia colorida, por lo que se les llama pigmentos. Según su naturaleza pueden ser pigmentos porfirínicos (tienen como grupo prostético la porfirina) y pigmentos no porfirínicos (grupo prostético diferente a la porfirina).
-Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido (glucoproteínas sanguíneas como la inmunoglobina).
-Lipoproteínas: Tienen ácidos grasos como grupo prostético. Transportan lípidos insolubles como el colesterol.
-Fosfoproteínas: Su grupo prostético es el ácido fosfórico. Un ejemplo es la caseína de la leche.
-Nucleoproteínas: Tienen un ácido nucleico como grupo prostético. Las histonas con ADN forman fibras de cromatina del núcleo de la célula.
